Hablar de inmunoglobulina m

Inmunoglobulina M (IGM) es uno de los varios isotipos de anticuerpos (también conocidos como inmunoglobulinas) producidos por vertebrados. El IGM es el anticuerpo más grande y es el primer anticuerpo que aparece en respuesta a la exposición inicial al antígeno. La principal fuente de producción específica de IgM. En 1937, se observó un anticuerpo en caballos hiperinmunizados con polisacárido neumocócico, que era mucho mayor en tamaño que el conejo típico γ-globulina con un peso molecular de 990,000 daltones. Inicialmente, el nuevo anticuerpo se llamó gamma-macroglobulina y posterior Igm-M, para "macroglobulina. de Igm. Dos fuentes homogéneas de IgM se descubrieron posteriormente. Primero, se cree que la proteína de alto peso molecular producida por algunos pacientes con mieloma múltiple es de γ-macroglobulina producida por tumores, y dado que el tumor es clonal, la IgM que produce es homogénea. En la década de 1960, se desarrollaron métodos para inducir tumores productores de inmunoglobulina (plasmacitomas) en ratones, proporcionando así una fuente homogénea de inmunoglobulinas de diversos isotipos, incluido el IgM.More recientemente, la expresión de genes de inmunoglobulina diseñadas en el cultivo de tejidos puede usarse para generar igm igM igm con alteraciones específicas, determinando así los requisitos moleculares para los rasgos de interés.

Estructura

Las inmunoglobulinas están compuestas de cadenas ligeras y pesadas. Una cadena ligera (λ o κ) es una proteína de aproximadamente 220 aminoácidos que consisten en un dominio variable VL (un segmento de aproximadamente 110 aminoácidos) y un dominio constante CL (también aproximadamente 110 amino amino ácidos largos). La cadena μ pesada de IgM es una proteína de aproximadamente 576 aminoácidos que consisten en un dominio variable (VH aproximadamente 110 aminoácidos), cuatro dominios de región constante distintas (Cμ1, Cμ2, Cμ3, Cμ4, cada uno aproximadamente 110 aminoácidos ) y una "cola " de aproximadamente 20 aminoácidos. La cadena pesada µ tiene oligosacáridos en cinco residuos de asparagina. Los oligosacáridos en el ratón y el IgM humano se han caracterizado parcialmente por una variedad de técnicas que incluyen RMN, unión de lectina, varios sistemas cromatoggráficos y sistemas cromatográficos y cromatográficos y Sensibilidades enzimáticas (para revisión ver [9]). Las estructuras de oligosacáridos en cada sitio variaban en detalle, y la manosa de oligosacáridos principales, triantadores, triantadores, diferían entre sitios. La estructura multimérica de IgM, un heterodimer "que consiste en una cadena ligera (denotada l) y una cadena pesada (( denotado µ). Las cadenas pesadas y ligeras se mantienen unidas por enlaces disulfuro (representados como triángulos rojos) e interacciones no covalentes.Las dos unidades µL están unidas por un enlace disulfuro en el dominio Cµ2; Esta estructura (µl) 2 a menudo se conoce como un IgM "monómero " porque se asemeja a la de la inmunoglobulina G (IgG) en algunos aspectos.Basado en su velocidad de sedimentación y apariencia en micrografías electrónicas, se dedujo que el IgM generalmente ocurre como un "pentamer ", un polímero compuesto por cinco "monómeros " [(µl) 2] 5, originalmente representado y modelos en 1D , con enlaces disulfuro entre los dominios Cµ3 y entre las colas. También mostró que la IgM pentamérica incluye una tercera proteína, la cadena J. La cadena J (J representa la unión) fue un componente unido covalentemente de IgA e IgM polimérico. La cadena J es una proteína ácida pequeña (aproximadamente 137 aminoácidos), la cadena J conecta las dos cadenas µ a través de un enlace disulfuro que involucra una cisteína de cola.